โกลบูลินจำเพาะที่เกิดจากร่างกายภายใต้การทำงานของแอนติเจนเรียกว่าแอนติบอดี คุณสมบัติพิเศษของพวกเขารวมถึงความสามารถในการรวมกับแอนติเจนที่ก่อให้เกิดการก่อตัวเช่นเดียวกับการปกป้องร่างกายจากผลกระทบของโรคติดเชื้อ แอนติบอดีเป็นสารทำให้เป็นกลางของสารติดเชื้อ ซึ่งช่วยลดความไวของสารหลังต่อผลกระทบของสารเติมเต็มหรือฟาโกไซต์
แอนติบอดีมีสองประเภท:
- ตกตะกอนหรือสมบูรณ์ ปฏิสัมพันธ์ของพวกมันกับแอนติเจนทำให้เกิดกระบวนการทางภูมิคุ้มกันที่มองเห็นได้ เช่น การตกตะกอนหรือปฏิกิริยาเกาะติดกัน
- ไม่รับหรือไม่สมบูรณ์ นี่คือหมวดหมู่ของการปิดกั้นแอนติบอดี พวกเขาไม่ให้ปฏิกิริยาที่มองเห็นได้ในขณะที่เชื่อมต่อกับแอนติเจน
เนื้อหาของแอนติบอดีในเลือดมนุษย์
แอนติบอดีมีผลต่อจุลินทรีย์ต่างกัน: ต้านพิษ ต้านจุลชีพ และต้านเซลล์ มีแอนติบอดีที่ต่อต้านไวรัสและทำให้สไปโรเชตเคลื่อนที่ไม่ได้
สร้างแอนติบอดี้ให้แตกต่างออกไปกาวเซลล์เม็ดเลือดแดง (ฮีแมกกลูตินิน) ละลายเซลล์เม็ดเลือดแดง (ฮีโมลิซิน) และฆ่าเซลล์สัตว์ (ไซโตทอกซิน)
ออโต้แอนติบอดีทำหน้าที่ต่อต้านโปรตีนของตัวเองในการทำลายอวัยวะและเนื้อเยื่อ พวกมันถูกสร้างขึ้นโดยการปล่อยแอนติเจนเมื่อโครงสร้างทางเคมีของร่างกายเปลี่ยนแปลง
แอนติบอดีหมุนเวียนสามารถตรวจพบในซีรัมในเลือด นี่คือการทดสอบแอนติบอดีโดยพิจารณาจากปฏิกิริยาทางภูมิคุ้มกัน เช่น การตรึงส่วนประกอบเสริม การตกตะกอน หรือการเกาะติดกัน มันแสดงให้เห็นทั้งรูปแบบภายในเซลล์และพื้นผิวที่ถูกผูกไว้
ภูมิคุ้มกัน. การทำงานของแอนติบอดี
ซีรั่มในเลือดของผู้ที่มีสุขภาพแข็งแรงสมบูรณ์มีแอนติบอดีจากธรรมชาติ เหล่านี้เป็นร่างกายที่ให้ภูมิคุ้มกัน การก่อตัวของพวกมันตามนักภูมิคุ้มกันวิทยาเกิดขึ้นตามกลไกหลักสามประการ:
- ปรับสภาพพันธุกรรมโดยไม่มีสิ่งกระตุ้นแอนติเจน
- การตอบสนองของร่างกายต่อการโจมตีเล็กน้อยของการติดเชื้อที่ไม่สามารถทำให้เกิดโรคได้
- การตอบสนองของร่างกายมนุษย์ต่อผลกระทบของจุลินทรีย์หรือแอนติเจนในอาหาร
โครงสร้างทางเคมีของแอนติบอดี
แอนติบอดีสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดกับส่วนของ Y-globulin ของเวย์โปรตีน ในกรณีที่ไม่มีโรค agammaglobulinemia เกิดขึ้นซึ่งร่างกายไม่ได้ผลิตแอนติบอดี อิมมูโนโกลบูลินแบ่งออกเป็น 5 ประเภท ซึ่งมีโครงสร้างทางเคมีและหน้าที่ทางชีววิทยาแตกต่างกัน: G, A, M, D, E
G class immunoglobulins หรือ igG antibodies มีบทบาทสำคัญในการก่อตัวภูมิคุ้มกันในการสำแดงโรคในรูปแบบต่างๆ
การสะสมของแอนติบอดี igG ในร่างกายเกิดขึ้นทีละน้อย ในช่วงเริ่มต้นของโรคมีจำนวนน้อย แต่เมื่อภาพทางคลินิกพัฒนาขึ้น จำนวนแอนติบอดีก็เริ่มเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็ว ทำให้ร่างกายสามารถป้องกันได้
โครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน
โครงสร้างของคลาส G อิมมูโนโกลบูลินเป็นโมเลกุลโมโนเมอร์ของพันธะโปรตีนโพลีเปปไทด์ 4 พันธะ เหล่านี้คือสองคู่ ซึ่งแต่ละคู่ประกอบด้วยโซ่หนักหนึ่งอันและโซ่เบาหนึ่งอัน ที่ปลายโซ่ แต่ละคู่มีส่วนที่เรียกว่า "ศูนย์แอคทีฟ" ศูนย์มีหน้าที่ในการสื่อสารกับแอนติเจนที่ทำให้เกิดการสร้างแอนติบอดี แอนติบอดี igG มี "ศูนย์ที่ใช้งานอยู่" สองแห่งที่ปลาย ดังนั้นพวกมันจึงเป็นไบวาเลนต์และสามารถจับแอนติเจนสองโมเลกุลแต่ละโมเลกุล แอนติบอดีเป็นปัจจัยทำให้เป็นกลางในการติดเชื้อ
ภายใต้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน โมเลกุล igG จะมีรูปร่างเป็นวงรียาวที่มีปลายทู่ โครงร่างในช่องว่างของส่วนที่เคลื่อนไหวของแอนติบอดีคล้ายกับช่องเล็กๆ ที่สอดคล้องกับดีเทอร์มิแนนต์แอนติเจน เหมือนกับรูกุญแจที่สอดคล้องกับคีย์